DSIP : structure et stabilité d’un nonapeptide
Trp-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu : composition, masse 848,8 g/mol, tryptophane N-terminal, comportement en HPLC et conservation du DSIP.
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Le DSIP (delta sleep-inducing peptide) a été isolé en 1977 à partir de sang veineux cérébral de lapin. Son nom historique reflète les conditions de sa découverte ; pour le chimiste, c’est un nonapeptide acide au tryptophane N-terminal, simple à synthétiser mais sensible à la lumière.
Fiche
Trp-Ala-Gly-Gly-Asp-Ala-Ser-Gly-Glu
| Propriété | Valeur |
|---|---|
| Longueur | 9 résidus |
| Formule | C35H48N10O15 |
| Masse molaire | 848,8 g/mol |
| Masse monoisotopique | 848,33 Da |
| CAS | 62568-57-4 |
| Charge nette à pH 7 | ≈ −2 |
| Résidus aromatiques | 1 Trp (N-terminal) |
Ce que la séquence implique
Trois glycines et deux alanines. Le DSIP est un peptide petit et flexible, sans structure stable en solution.
Un tryptophane en tête. C’est le seul résidu aromatique. Il permet une quantification à 280 nm (ε ≈ 5 500 M⁻¹·cm⁻¹ ; voir Détection UV) mais rend le peptide photosensible : l’indole s’oxyde sous l’effet de la lumière et de l’oxygène en produits à +16 et +32 Da (voir Oxydation).
Deux résidus acides. Asp5 et Glu9, plus le carboxyle C-terminal, pour une seule charge positive (amine N-terminale) : le DSIP est acide et très soluble dans l’eau à pH neutre.
Un motif Asp-Ala-Ser-Gly. L’aspartate n’est pas directement suivi d’une glycine, ce qui limite la formation d’aspartimide, mais la liaison Asp-Ala reste un site d’hydrolyse lente en milieu acide.
Analyse
- HPLC : peptide polaire mais rendu un peu plus rétentif par le tryptophane ; un gradient standard sur C18 convient. Les formes oxydées du Trp sortent juste avant le pic principal.
- MS : [M+H]⁺ ≈ 849,3 ; [M+2H]²⁺ ≈ 425,2.
- Contrôle d’identité : avec trois glycines, des délétions de Gly (−57 Da) sont l’impureté de synthèse la plus probable.
Conservation
| État | Conditions |
|---|---|
| Poudre lyophilisée | −20 °C, à l’abri de la lumière |
| Solution mère | Préparée dans un solvant dégazé, aliquots à −20 °C ou −80 °C |
| Manipulation | Flacons ambrés ou protégés de la lumière, éviter les longues expositions sur la paillasse |
Le DSIP se dégrade rapidement dans les milieux contenant des peptidases (sérum, homogénats) : pour une étude de stabilité in vitro, un prélèvement au temps zéro et une méthode HPLC calibrée sont indispensables.
Peptides voisins du catalogue
Le DSIP appartient à la famille Neuropeptides et fragments, avec le Selank, le Semax, le KPV, le VIP, la kisspeptine-10 et le PE-22-28, autre peptide court à tryptophane (Gly-Val-Ser-Trp-Gly-Leu-Arg).
Formats
Le DSIP est disponible en 5 et 10 mg. Pour préparer une solution, voir Mettre en solution un peptide lyophilisé ; pour la conserver, Aliquotage et cycles congélation-décongélation.
